О чём этот урок

Мы уже разобрали карбоксильную группу и аминогруппу по отдельности. В этом уроке они встретятся в одной молекуле — и получившееся вещество окажется устроено удивительно двойственно: одновременно и кислотой, и основанием. А ещё вы увидите, что реакция, соединяющая аминокислоты в белок, — это, по сути, та же самая идея, что и знакомая вам реакция этерификации, только с другими действующими лицами.

Прежде чем начать

Понадобится:

• строение и свойства карбоксильной группы (урок 16);
• строение и основные свойства аминогруппы (урок 19);
• реакция этерификации: кислота + спирт ⇌ эфир + вода, с отщеплением воды (урок 17);
• общее представление о полимере как длинной цепи повторяющихся звеньев.

Разбираемся с нуля

Аминокислота — объединение двух уже известных групп

Возьмём карбоксильную группу $-COOH$ (урок 16) и аминогруппу $-NH_2$ (урок 19) и поместим их в одну молекулу. Получится аминокислота. Для большинства природных аминокислот обе группы расположены на одном и том же атоме углерода — такие аминокислоты называют альфа-аминокислотами, и их общая формула:

$$H_2N-CHR-COOH$$

Здесь $R$ — так называемый боковой радикал, который у разных аминокислот разный (от простого атома водорода у глицина до сложных структур у других аминокислот) и как раз определяет, чем одна аминокислота отличается от другой.

Важно: организм человека использует около двадцати основных аминокислот для построения белков. Часть из них организм способен синтезировать сам, а часть — нет, их обязательно нужно получать с пищей; такие аминокислоты называют незаменимыми. Подробный список для этого курса не понадобится — важна сама идея разделения.

Амфотерность аминокислот и биполярный ион

Присмотритесь: в одной молекуле аминокислоты одновременно есть кислотная группа ($-COOH$, способна отдавать протон) и основная группа ($-NH_2$, способна принимать протон). Такое сочетание называют амфотерностью — вещество проявляет свойства и кислоты, и основания одновременно, в зависимости от партнёра по реакции.

Но у аминокислот амфотерность идёт ещё на шаг дальше: обе группы находятся так близко друг к другу, что происходит внутренняя передача протона — прямо внутри одной молекулы, без участия других веществ. Карбоксильная группа отдаёт протон, а аминогруппа этой же молекулы его принимает:

$$H_2N-CHR-COOH \; \longrightarrow \; H_3N^+-CHR-COO^-$$

Получившуюся частицу называют биполярным ионом, или цвиттер-ионом: формально её суммарный заряд равен нулю, но внутри молекулы одновременно есть и положительно, и отрицательно заряженный участок. Именно в форме биполярного иона аминокислоты преимущественно существуют в растворе и в твёрдом состоянии — это не экзотика, а обычное состояние вещества такого строения.

Пептидная связь: та же идея, что и этерификация, но с другой группой

Возьмём две молекулы аминокислоты. Карбоксильная группа одной может прореагировать с аминогруппой другой — с отщеплением молекулы воды, — образуя новую связь между ними:

$$H_2N-CHR-COOH + H_2N-CHR'-COOH \rightarrow H_2N-CHR-CO-NH-CHR'-COOH + H_2O$$

Образующуюся связь $-CO-NH-$ называют пептидной связью, а сам продукт — дипептидом.

Важно: узнаёте идею? Это ровно та же логика, что и в реакции этерификации (урок 17): кислотная группа одной молекулы соединяется с «партнёрской» группой другой молекулы, при этом отщепляется вода. Разница только в том, что в этерификации партнёром была гидроксильная группа спирта, а здесь партнёром выступает аминогруппа. Принцип конденсации — «две молекулы соединяются, одна маленькая молекула отщепляется» — оказывается общим для очень разных классов органических веществ.

Если повторить эту реакцию конденсации много раз подряд, получится длинная цепь из множества остатков аминокислот, соединённых пептидными связями, — это и есть белок (полипептид).

Структура белковой молекулы

Последовательность аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями в определённом порядке, называют первичной структурой белка — именно она задаётся набором и порядком аминокислот, как буквы задают слово.

Но белок — не просто вытянутая в линию цепь. Эта цепь дополнительно закручивается в спирали или складывается в слои (вторичная структура), а затем вся конструкция сворачивается в компактную пространственную форму, часто напоминающую клубок (третичная структура). Именно от точной пространственной формы белка зависит его биологическая функция: один и тот же набор аминокислот, свёрнутый определённым образом, «работает» как фермент, гормон или структурный элемент клетки.

Денатурация

Если белок нагреть, обработать кислотой, щёлочью или солями тяжёлых металлов, его пространственная структура (вторичная и третичная) разрушается — цепь «расплетается», хотя порядок аминокислот в ней (первичная структура) остаётся прежним. Это явление называется денатурацией. Самый наглядный бытовой пример — сворачивание яичного белка при варке: прозрачный жидкий белок необратимо превращается в плотную белую массу именно из-за денатурации.

Для качественного обнаружения белка в растворе используют характерные цветные реакции (упомянем их только на уровне названия, не углубляясь в механизм): биуретовую реакцию (фиолетовое окрашивание при действии раствора соли меди(II) в щелочной среде, реакция на пептидные связи) и ксантопротеиновую реакцию (жёлтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты, реакция на остатки некоторых аминокислот).

Биологическая роль белков

Белки — один из важнейших классов веществ живой клетки. Они выполняют строительную функцию (входят в состав тканей), каталитическую (ферменты ускоряют биохимические реакции), транспортную (например, переносят кислород), защитную (антитела) и множество других ролей. Такое разнообразие функций возможно именно благодаря комбинаторике: из двадцати аминокислот, соединённых в разном порядке и разной длине, можно собрать астрономически много различных белковых молекул — идея, которая напоминает разнообразие органических веществ вообще, с которого начинался этот курс.

Примеры и разбор

Пример 1. Из чего состоит аминокислота

Задача: Укажите, какие функциональные группы образуют молекулу аланина $CH_3-CH(NH_2)-COOH$, и определите, альфа- ли это аминокислота.

Разбор: В молекуле присутствуют карбоксильная группа $-COOH$ и аминогруппа $-NH_2$. Обе группы находятся на одном и том же атоме углерода (том, что несёт также радикал $CH_3$) — значит, это альфа-аминокислота.

Вывод: аланин — типичная альфа-аминокислота с боковым радикалом $CH_3$.

Пример 2. Биполярный ион

Задача: Объясните, почему аминокислота в растворе существует преимущественно не в виде $H_2N-CHR-COOH$, а в виде $H_3N^+-CHR-COO^-$.

Разбор: Карбоксильная группа — кислотная и склонна отдавать протон, аминогруппа — основная и склонна принимать протон. Поскольку обе группы находятся в одной молекуле на близком расстоянии, происходит внутренняя передача протона от одной группы к другой без участия внешних веществ, и получается частица с двумя противоположно заряженными центрами при нулевом суммарном заряде.

Вывод: это и есть биполярный (цвиттер-) ион — стандартная форма существования аминокислоты.

Пример 3. Образование дипептида

Задача: Составьте схему образования дипептида из двух молекул глицина $H_2N-CH_2-COOH$ и укажите, какая связь образуется.

Разбор: Карбоксильная группа одной молекулы глицина реагирует с аминогруппой другой, отщепляя воду:

$$H_2N-CH_2-COOH + H_2N-CH_2-COOH \rightarrow H_2N-CH_2-CO-NH-CH_2-COOH + H_2O$$

Образуется пептидная связь $-CO-NH-$.

Вывод: механизм в точности повторяет логику этерификации — конденсация с отщеплением воды, только вместо спиртового гидроксила партнёром выступает аминогруппа.

Проверьте себя

1. Из каких двух функциональных групп состоит альфа-аминокислота и как они расположены друг относительно друга?
2. Что такое биполярный ион и почему он образуется именно у аминокислот?
3. В чём аналогия между образованием пептидной связи и реакцией этерификации? В чём разница?
4. Что называют первичной структурой белка? Чем от неё отличаются вторичная и третичная структуры?
5. Что такое денатурация и какой бытовой пример её иллюстрирует?
6. Почему одни аминокислоты называют незаменимыми?
7. Назовите хотя бы две биологические функции белков.
8. Почему из всего двадцати видов аминокислот получается такое огромное разнообразие белков?

Коротко о главном

• Аминокислота — молекула, объединяющая карбоксильную группу (урок 16) и аминогруппу (урок 19); для альфа-аминокислот общая формула — $H_2N-CHR-COOH$.
• Аминокислоты амфотерны: одна молекула проявляет и кислотные, и основные свойства.
• Из-за близости двух противоположных по свойствам групп аминокислота существует преимущественно в виде биполярного (цвиттер-) иона.
• Пептидная связь образуется по той же логике конденсации, что и сложноэфирная связь при этерификации, — только партнёром карбоксильной группы выступает не спиртовой гидроксил, а аминогруппа.
• Цепочка аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, образует первичную структуру белка; более сложные структуры (вторичная, третичная) определяют его пространственную форму и функцию.
• Денатурация — разрушение пространственной структуры белка при нагревании, действии кислот, щелочей или солей тяжёлых металлов, при сохранении первичной структуры.
• Для обнаружения белка используют цветные реакции — например, биуретовую и ксантопротеиновую.
• Белки выполняют строительную, каталитическую, транспортную, защитную и многие другие функции в живых организмах.

Куда дальше

За двадцать уроков мы прошли путь от простейших углеводородов до белков — и по пути видели, как одни классы веществ превращаются в другие: спирт окисляется в кислоту, кислота с спиртом даёт эфир, аминокислоты объединяются в белок. Пришло время собрать все эти превращения в единую картину и увидеть генетическую связь между всеми классами органических соединений, которые встретились в курсе.

➡ Урок 21: Генетическая связь между классами органических веществ